6-1 البروتينات
انظر إلى أعلى الصفحة، البروتينات بوليمرات عضوية كبيرة تتكون من وحدات متكررة تُسمى المونومرات، وهي هنا الأحماض الأمينية. لو نظرت إلى التركيب العام للحمض الأميني في المنتصف، ستجد ذرة كربون مركزية محاطة بأربع مجموعات رئيسية: مجموعة أمين وتُكتب على صورة ، ومجموعة كربوكسيل حمضية وتُكتب على صورة ، وذرة هيدروجين، وسلسلة جانبية متغيرة تُمثَّل بالحرف R. هذه السلسلة المتغيرة R هي ما يُميز حمضاً أمينياً عن آخر، وتتفاوت في تعقيدها. أما في الشكل 1-6 بالأسفل، فتأمل كيف تحتوي جميع المخلوقات الحية على البروتينات، مثل الإبل وشعرها وعضلاتها، وكذلك النباتات في جذورها وأوراقها، فالبروتينات أساس البناء والحياة.
البروتينات بوليمرات حيوية تتكون من وحدات أساسية تسمى الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط ببتيدية. يتكون الحمض الأميني من ذرة كربون مركزية محاطة بمجموعة أمين، ومجموعة كربوكسيل، وذرة هيدروجين، وسلسلة جانبية متغيرة تسمى R وهي التي تمنح كل حمض أميني خواصه المختلفة. تنتظم السلسلة في تركيب ثلاثي الأبعاد يعتمد على الروابط الهيدروجينية والتفاعلات بين السلاسل الجانبية، وهذا التركيب بالغ الأهمية لوظيفة البروتين الحيوية مثل الإنزيمات التي تسري التفاعلات الكيميائية، والهيموجلوبين الذي ينقل الأكسجين في الدم، والكولاجين والكيراتين اللذين يوفران الدعم البنائي للأنسجة والعضلات والشعر.
الفكرة الأساسية
البروتينات بوليمرات عضوية كبيرة تتكون من وحدات متكررة تسمى الأحماض الأمينية. تؤدي وظائف أساسية تشمل تنظيم التفاعلات الكيميائية الحيوية، والدعم البنائي، ونقل المواد، وتقلصات العضلات، وهي موجودة في جميع المخلوقات الحية.
الشرح
لكل حمض أميني ذرة كربون مركزية محاطة بأربع مجموعات رئيسية: مجموعة أمين ، ومجموعة كربوكسيل ، وذرة هيدروجين، وسلسلة جانبية متغيرة ترمز لها بالحرف R تتفاوت من ذرة هيدروجين واحدة إلى تركيب معقد. تتعدد الأحماض الأمينية بتنوع سلاسلها الجانبية، وعندما تتفاعل مجموعة الأمين لأحد الحمضين الأمينيين مع مجموعة الكربوكسيل للآخر، يتم نزع جزيء ماء ويتكون تفاعل تكثف ينتج عنه رابطة أميد وظيفية تسمى الرابطة الببتيدية. يطلق اسم ثنائي الببتيد على المركب المكون من حمضين أمينيين مرتبطين برابطة ببتيدية، بينما يسمى المركب الذي تتكون سلسلته من عشرة أحماض أمينية أو أكثر متصلة معاً بـ عديد الببتيد. وعندما يصل طول السلسلة إلى نحو 50 حمضاً أمينياً أو أكثر، يطلق عليها اسم بروتين. تبدأ السلاسل الطويلة للبروتينات بالطي مكوّنة أشكالاً ثلاثية الأبعاد بفضل الروابط الهيدروجينية والتفاعلات بين الأحماض الأمينية، مثل الشكل الحلزوني والصحيفة المطوية. وإذا تغيرت درجة الحرارة أو الرقم الهيدروجيني pH، فإن ذلك يؤدي إلى تغير الخواص الطبيعية وانفكاك طيات البروتين وتلفه.
مثال محلول خطوة بخطوة
إذا احتوت سلسلة عديد ببتيد على 4 أحماض أمينية، فما عدد التتابعات المحتملة لهذه الأحماض إذا علمت أن القانون العام هو حيث n يمثل عدد الأحماض الأمينية؟ الخطوة الأولى: نحدد عدد الأحماض الأمينية في السلسلة، وهو . الخطوة الثانية: نطبق القانون بحساب الاحتمالات عبر الصيغة . الخطوة الثالثة: نحسب الناتج برفع الأساس 2 إلى الأس 4 ليصبح تتابعاً محتملاً.
أخطاء شائعة
الخلط بين الرابطة الببتيدية ورابطة الهيدروجين؛ فالرابطة الببتيدية تربط الأحماض الأمينية ببعضها لتكون سلسلة الببتيد، بينما الروابط الهيدروجينية تثبت طيات الشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين. الظن بأن تغير الشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين لا يؤثر على وظيفته، والصحيح أن أي تغير في هذا الشكل يجعل البروتين غير فعال ولا يستطيع أن يقوم بعمله داخل الخلية.
سؤالان للتدريب مع الإجابة
السؤال الأول: ما هي المجموعات الأربع التي تحيط بذرة الكربون المركزية في كل حمض أميني؟ الإجابة: مجموعة أمين، ومجموعة كربوكسيل، وذرة هيدروجين، وسلسلة جانبية متغيرة R. السؤال الثاني: ماذا يطلق على العملية التي تشوه تركيب البروتين الطبيعي وتמزقه وتتلفه بسبب تغير الحرارة أو الرقم الهيدروجيني؟ الإجابة: عملية تغير الخواص الطبيعية أو Denaturation.